Zakład Fizyki Makromolekularnej
Strona główna
Zespół
Badania
Aparatura
Seminaria
Publikacje
Nasze
konferencje
Aktywność
konferencyjna
Projekty
Programy
Najbliższe
wydarzenia
Linki
Kontakt

wizyta

od 2020-09-20

Dr hab. Ewa Banachowicz  | 2019-10 - obecnie

Profesor UAM, Prodziekan ds. studenckich

   WF UAM pokój: 149      +48 61-829-5151       ewa.banachowicz@amu.edu.pl

  0000-0001-6219-5681     56297508900  

Publikacje                Magistrowie      Licencjusze      Seminaria


2.

Banachowicz E.

Autorstwo lub wspólautorstwo książki, podręcznika akademickiego, monografii, zeszytów ćwiczeń i innych materiałów dydaktycznych, a także redakcja edytorska, słowo wstępne,
w wydawnictwach naukowych ISSN lub ISBN,
oraz w wydawnictwach popularno - naukowych.

Struktura i parametry fizyczne biopolimerów W części pierwszej przedstawiona jest ogólna budowa i podstawowe parametry fizyko-chemiczne aminokwasów i białek, podstawy dynamicznego rozpraszania światła, niskokątowego rozpraszania neutronów i promieniowania rentgenowskiego oraz zaawansowane metody interpretacji wyników, prowadzące do trójwymiarowych modeli badanych cząsteczek. Część druga zawiera opis badań struktury białek i kwasów nukleinowych w roztworze za pomocą DLS, SANS i SAXS oraz modelowania struktury białek na podstawie homologii i symulacji Monte Carlo.

Wydawnictwo Naukowe Uniwersytetu im. Adama Mickiewicza, , (2013)

WWW: http://www.press.amu.edu.pl/
ISBN: 9788323226246   (Pobrane:  2020-10-23)


1.

Banachowicz E., Kozak M., Patkowski A., Meier G. and Kohlbreche J.

High-pressure small-angle neutron scattering studies of glucose isomerase conformation in solution Small-angle neutron scattering (SANS) of solutions of glucose/xylose isomerase from Streptomyces rubiginosus was measured as a function of pressure. It is shown that the structure of the enzyme in solution as seen by SANS is practically the same as that in the crystal and does not change with pressure up to 150 MPa. This reflects the unusually high structural stability of this material, which makes it extremely interesting to use as a secondary standard for pressure-dependent SANS experiments. This lack of pressure dependence of the SANS data also indicates that any possible change in hydration of the protein induced by pressure is not visible in the SANS curves. An appropriate correction procedure must be used for the SANS data in order to account for the distortion of the intensity curve due to hard-sphere and electrostatic interactions. After this correction, the isomerase can be readily used as a secondary standard for SANS measurements.

Journal of Applied Crystallography, 42, 461-468 (2009)

DOI: 10.1107/S0021889809007456


 © Opisy i zdjęcia: Zakład Fizyki Makromolekularnej  | Ta stona używa ciasteczek
     Zaktualizowano: podstrony  2021-06-21  / bazę danych:   2021-08-30  by Webmaster: Zbigniew Fojud