Strona główna

Zespół

Badania

Aparatura

Seminaria

Publikacje

Nasze
konferencje

Aktywność
konferencyjna

Projekty

Programy

Najbliższe
wydarzenia

Linki

Kontakt

wizyta

od 2020-09-20

Dr Daria Wojciechowska | 2019-10 - obecnie

Adiunkt

Miejsce pracy WF UAM pokój: 135 Numer telefonu służbowego +48 61-829-5238 Adres służbowy e-mail grobys.d@amu.edu.pl

0000-0003-1587-9153

57188679537

Magistrowie Licencjusze Seminaria

	1.	mgr Arkadiusz Taras
	Albumina surowicy ludzkiej (HSA) to jedno z najwcześniej odkrytych białek w organizmie człowieka, odgrywające kluczową rolę w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego i równowagi płynów. Jej zdolność do wiązania licznych ligandów organicznych i nieorganicznych czyni ją kluczowym transporterem dla wielu substancji, zarówno endogennych, jak i egzogennych. Pierwszorzędowa struktura HSA składa się z 585 aminokwasów , tworzących łańcuch polipeptydowy o złożonej strukturze trzeciorzędowej, stabilizowanej przez mostki disiarczkowe. Białko to znane jest ze swojej znacznej elastyczności konformacyjnej, zależnej od pH [5], co wpływa na jego właściwości wiążące. Cystatyna C (HCC) jest białkiem o masie 13 kDa, należącym do rodziny inhibitorów proteaz cysteinowych (sulfhydrylowych), kodowanym przez gen CST3. HCC jest produkowana w stałym tempie przez wszystkie komórki jądrzaste i jest swobodnie filtrowana przez kłębuszki nerkowe, co czyni ją doskonałym markerem do oceny współczynnika filtracji kłębuszkowej (GFR). Mutacje w HCC mogą prowadzić do dziedzicznej amyloidowej angiopatii cystatyny C (HCCAA), charakteryzującej się tworzącymi się złogami amyloidu w naczyniach mózgu, powodując udary i demencję. Niniejsze badanie analizuje oligomeryzację HSA i HCC, koncentrując się na wpływie wzajemnych interakcji, obecności jonów miedzi (II) oraz pH na ten proces. W eksperymencie zastosowano tioflawinę T do monitorowania zmian intensywności fluorescencji, wskazujących na agregację, oraz dynamiczne rozpraszanie światła (DLS) do oceny rozkładu wielkości cząstek. Wyniki wykazały, że jony miedzi(II) znacząco promują agregację HCC, podczas gdy HSA wykazuje działanie hamujące na agregację HCC, co sugeruje potencjalną rolę ochronną HSA przed formowaniem amyloidu w chorobach neurodegeneracyjnych. Jony miedzi(II) powodują także agregację HSA, powodując powstanie dużych agregatów. Planowane są dalsze badania w celu wyjaśnienia szczegółowych mechanizmów tych interakcji, w tym spektrometria mas i małokątowe rozpraszanie promieni rentgenowskich (SAXS), aby lepiej zrozumieć morfologię agregatów HSA oraz oddziaływań między HSA a HCC.	Modulacja procesów amyloidogenezy w wybranych układach HCC-HSA
		2024-07-19
		Promotor: prof. dr hab. Maciej Kozak Promotor: dr Daria Wojciechowska

	1.	lic Arkadiusz Taras
	Cystatyna C (HCC) jest małym białkiem o masie 13 kDa, wytwarzanym przez większość komórek eukariotycznych. Jest ona katabolizowana przez komórki kanalików nerkowych po przejściu przez filtr kłębuszkowy, a zwiększenie jej stężenia we krwi jest objawem zmniejszonego przesączania kłębuszkowego i jest markerem chorób nerek. U ludzi, cystatyna C pełni funkcję głównego inhibitora proteinaz cysteinowych, w większości badanych płynów biologicznych. Białko to należy do grupy białek amyloidogennych – to jest zdolnych do tworzenia form oligomerycznych i fibrylarnych zgodnie z mechanizmem „wymiany domen”, a w zmutowanej formie (L68Q) (promującej agregację), powoduje dziedziczną amyloidozę mózgową, prowadzącą do śmiertelnych krwotoków. Wyniki wcześniejszych badań wskazują, że możliwe jest oddziaływanie tego białka z albuminą ludzką (human serum albumin - HSA). Albumina surowicy ludzkiej (HSA) jest to najobficiej występujące białko w ludzkim osoczu krwi - stanowi około połowy białek surowicy. HSA jest produkowana w wątrobie jako preproalbumina, która ma N-końcowy peptyd, usuwany przed uwolnieniem powstającego białka z szorstkiej siateczki endoplazmatycznej. Albumina odpowiada za transport hormonów, kwasów tłuszczowych i innych związków, a także buforuje pH i utrzymuje ciśnienie onkotyczne krwi. Celem niniejszych badań było określenie warunków, w których możliwe jest utrwalenie stabilnego kompleksu pomiędzy tymi białkami. Zaproponowane zastosowanie aldehydu glutarowego jako czynnika cross-linkującego dało zamierzony efekt. Wyniki poniższej pracy wskazują powstawanie kompleksu białkowego HSA:HCC po bardzo długich okresach inkubacji. Powstanie kompleksu weryfikowano za pomocą elektroforezy w warunkach denaturujących.	Warunki formowania kompleksu ludzkiej cystatyny C z albuminą ludzką - badania wstępne
		2022-09-19
		Promotor: prof. dr hab. Maciej Kozak Opiekun naukowy: dr Daria Wojciechowska

5.	dr Daria Wojciechowska	2025-12-19


4.	dr Daria Wojciechowska	2025-10-03
Białka są kluczowymi cząsteczkami życia – pełnią funkcje strukturalne, enzymatyczne, sygnałowe i regulacyjne w każdej komórce organizmu. Ich powstawanie to efekt precyzyjnie kontrolowanego procesu ekspresji genów, który rozpoczyna się w jądrze komórkowym, a kończy na funkcjonalnym białku w cytoplazmie. Dzięki rozwojowi inżynierii genetycznej możemy dziś nie tylko badać naturalne mechanizmy syntezy białek, ale także projektować i modyfikować je według potrzeb nauki, medycyny czy przemysłu. W tym wykładzie przyjrzymy się, jak komórki tworzą białka, jakie narzędzia biotechnologiczne pozwalają nam wpływać na ten proces oraz jakie metody analityczne umożliwiają szczegółowe poznanie ich struktury i funkcji.	Białka pod lupą: od ekspresji genów do zaawansowanych metod analizy - Wykład Otwarty, Wydział Fizyki i Astronomii UAM

3.	dr Daria Wojciechowska	2024-04-19
	Oligomerization of human Cystatin C - an amyloidogenic protein: An analysis of small oligomeric subspecies

2.	dr Daria Wojciechowska	2021-12-03
	Niezwykłe białka

1.	dr Daria Wojciechowska	2020-10-23
Niesporczaki (Tardigrada) to typ pospolitych, małych zwierząt bezkręgowych, zamieszkujących różne siedliska, głównie wodne lub wilgotne. Najbardziej znaną cechą tych zwierząt jest zdolność przetrwania ekstremalnych warunków środowiska, dlatego często określane są mianem najtwardszych zwierząt na ziemi. Anhydrobioza, z języka greckiego „życie bez wody” oznacza zdolność niektórych organizmów, w tym niesporczaków, do wysychania i powrotu do normalnego funkcjonowania po ponownym nawodnieniu. Zjawisko to niewątpliwie oparte jest na mechanizmach uruchamianych na poziomie molekularnym i komórkowym, a dostępne dane wskazują na rolę mitochondriów w tym procesie. Szczególnie interesującym białkiem mitochondrialnym, jest zidentyfikowana niedawno w królestwie zwierząt mitochondrialna oksydaza alternatywna (AOX). Jest to niewrażliwa na KCN metaloproteina powszechnie występująca w mitochondriach roślin, grzybów i protistów. W związku z tym, że AOX w dostępnej literaturze opisywana jest jako marker warunków stresowych i element odpowiedzi na suszę, w naszych badaniach postanowiliśmy sprawdzić, czy AOX jest zaangażowana w proces anhydrobiozy u niesporczaków. Jako organizm modelowy wybraliśmy Milnesium inceptum, gatunek znany ze zdolności do przeżywania długich okresów braku wody. Z wykorzystaniem inhibitora AOX (BHAM, ang. benzohydroxamic acid) potwierdziliśmy funkcjonalność AOX u Mil. inceptum. Zbadaliśmy także wpływ długości anhydrobiozy na zdolność do powrotu do pełnej aktywności niesporczaków i potwierdziliśmy rolę AOX w tym procesie.	Rola mitochondrialnej oksydazy alternatywnej w procesie anhydrobiozy u niesporczaków

© Opisy i zdjęcia: Zakład Fizyki Biomedycznej | Ta strona używa ciasteczek
Zaktualizowano: podstrony 2025-12-04 / bazę danych: 2025-12-04 by Webmaster: Zbigniew Fojud